解答 １,３

タンパク質分解酵素のキモトリプシンは、セリンプロテアーゼの一種であり、主に芳香族アミノ酸（フェニルアラニン、チロシン、トリプトファンなど）におけるカルボキシ基側のペプチド結合（アミド結合）を加水分解する酵素である。

１正
His 57とSer 195との間の相互作用において、His 57のイミダゾリル基が塩基触媒として働き、Ser 195のヒドロキシ基のH＋（プロトン）を受け取り、となりの酸素原子が負電荷を帯びることで、Ser 195のヒドロキシ基の求核性を高めている。
また、負電荷を帯びたヒドロキシ基は、基質タンパク質のカルボニル炭素に対して求核的に反応し、ペプチド結合（アミド結合）を切断する。


２誤
Asp 102とHis 57との間の相互作用において、Asp 102のカルボキシラートイオンは、His 57のプロトン化されたイミダゾリル基の正電荷を安定化させている。よって、Asp 102とHis 57との間の相互作用はHis 57のイミダゾリル基の塩基性を低下させているわけではない。

３正
基質タンパク質は、自身がもつ芳香環が疎水性ポケットに結合することにより固定されている。固定されることにより基質タンパク質のペプチド結合とSer 195のヒドロキシ基が空間的に近くなるため、加水分解反応が起こりやすくなる。そのため、芳香族アミノ酸（フェニルアラニン、チロシン、トリプトファンなど）を部分構造に有する基質タンパク質は、酵素の基質特異性を高めていると考えられる。


４誤
Ser 195のヒドロキシ基は、His 57のイミダゾリル基をプロトン化しているが、基質タンパク質をプロトン化しているわけではない。（解説２参照）